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α-lactalbumina è una proteina del siero di latte che può essere trovata nel latte della maggior parte delle femmine dei mammiferi e che mira a sintetizzare il lattosio attraverso la regolazione dell’enzima Galactosil Transferas Mammary. Gli unici mammiferi che non contengono questa sostanza nel latte sono sigilli, che non hanno il lattosio nel latte nemmeno il latte.

Struttura di α-lactalbumina

α-lattalbumina si verifica in risposta a processi ormonali che stimolano l’allattamento. Dopo la sintetizzazione, la α-lattalbumina viene trasferita all’apparecchio Golgi e si lega a Galatosyl-Transferasi.

È una proteina formata da una catena individuale del polipeptidico (123 amminoacidi). Ha una struttura terziaria compatta e globulare, supportata da quattro ponti disolfuro, con una zona dell’elica α e altre foglie a β-piegate. Il punto isoelettrico varia a 4.8, ed è una proteina acida.

contiene uno ione di calcio nella sua molecola, vitale per mantenere la struttura e l’attività biologica. Se il calcio viene rimosso, viene generata una struttura chiamata fuso globulo, uno stato caratterizzato dalla denaturazione della proteina, dove diventa vulnerabile al riscaldamento.

Usa

The Quésery Lattaste è un sottoprodotto che può essere elaborato per ottenere un concentrato dal gruppo di proteine o frazionalmente per separare le due più importanti, α-lactalbumina, con buone proprietà schiumogene e β-lactoglobulina, emulsionante. Ciò può essere effettuato sfruttare il quale quando il pH del lattosio con 3.8 è regolato e riscaldato, α-lactalbumine forma un precipitato. Questo processo, che è chiamato aggregazione, è reversibile, quando la temperatura diminuisce e il pH ritorna ai valori iniziali.

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